Un gruppo di ricerca coordinato da studiosi dell’Università di Bologna è riuscito per la prima volta a determinare la struttura tridimensionale dell’ultimo enzima ancora sconosciuto tra quelli che compongono il ciclo di Calvin-Benson, la “fase oscura” della fotosintesi clorofilliana.
L’enzima in questione è la fosforibulochinasi, un elemento fondamentale per la vita delle piante e di tutti gli organismi fotosintetici. Nonostante sia da oltre cinquant’anni oggetto di studi da parte di ricercatori di tutto il mondo, fino ad oggi nessuno era riuscito a caratterizzarlo strutturalmente a livello atomico. Il risultato – pubblicato sulla rivista PNAS – potrà ora essere d’aiuto per migliorare l’efficienza e quindi la produttività degli organismi fotosintetici e rispondere così alle nostre crescenti esigenze energetiche.
LA “FASE OSCURA” DELLA FOTOSINTESI
La fotosintesi clorofilliana è il processo che garantisce il mantenimento della vita di tutti gli organismi animali e vegetali. Catturando energia solare e anidride carbonica, le piante e gli altri organismi fotosintetici, come le alghe verdi e alcuni tipi di batteri, riescono infatti a produrre energia chimica e liberare al tempo stesso ossigeno nell’ambiente.
Questo meccanismo è diviso in due stadi. Il primo è la “fase luminosa”, che partendo da acqua ed energia solare libera ossigeno producendo gli elementi necessari (molecole di ATP e molecole di NADPH) per avviare la “fase oscura”. Questo secondo passaggio permette di catturare anidride carbonica e convertirla in glucosio: il mattoncino fondamentale per la sintesi di tutte le molecole organiche alla base della vita (carboidrati complessi, amminoacidi e lipidi).
CALVIN-BENSON E L’ENZIMA MANCANTE
La “fase oscura” della fotosintesi è conosciuta come ciclo di Calvin-Benson (dal nome dei due scienziati che l’hanno scoperto, Melvin Calvin e Andrew Benson) ed è composta da 13 reazioni distinte che vengono catalizzate da 11 diversi enzimi. Tra questi, ce n’è uno in particolare che è caratteristico e unico del ciclo di Calvin-Benson: la fosforibulochinasi.
“Questo enzima – spiega Simona Fermani, ricercatrice dell’Università di Bologna che ha coordinato lo studio – non è presente in nessun’altra via metabolica e la sua assenza, o mutazioni che ne alterano l’attività, sono incompatibili con la vita degli organismi fotosintetici”. Proprio per questa sua rilevanza, la fosforibulochinasi è da oltre cinquant’anni oggetto di studio da parte dei ricercatori di tutto il mondo. Fino ad oggi però era rimasto l’unico enzima del ciclo di Calvin-Benson non ancora caratterizzato strutturalmente a livello atomico.
LA STRUTTURA DELLA FOSFORIBULOCHINASI
Una lacuna che ora è stata finalmente colmata. Attraverso la cristallografia a raggi X, infatti, il gruppo di studiosi coordinato da ricercatori dell’Università di Bologna è riuscito ad ottenere la struttura tridimensionale della fosforibulochinasi di due specie modello: l’alga verde unicellulare Chlamydomonas reinhardtii e la pianta Arabidopsis thaliana.
“Questo risultato fornisce un’ulteriore base scientifica utile per lo studio di modificazioni che possono migliorare l’efficienza fotosintetica”, spiega la professoressa dell’Università di Bologna Francesca Sparla, altra coordinatrice dello studio. “In questo modo, infatti, potrebbe essere possibile aumentare la produttività primaria degli organismi fotosintetici per rispondere alle crescenti esigenze energetiche dell’umanità“.
I PROTAGONISTI DELLO STUDIO
Lo studio è stato pubblicato sulla rivista PNAS con il titolo “Arabidopsis and Chlamydomonas phosphoribulokinase crystal structures complete the redox structural proteome of the Calvin–Benson cycle”. Gli autori sono: Libero Gurrieri, Alessandra Del Giudice, Nicola Demitri, Giuseppe Falini, Nicolae Viorel Pavel, Mirko Zaffagnini, Maurizio Polentarutti, Pierre Crozet, Christophe H. Marchand, Julien Henri, Paolo Trost, Stéphane D. Lemaire, Francesca Sparla, Simona Fermani.
Per l’Università di Bologna sono stati coinvolti gruppi di ricerca del Dipartimento di Farmacia e Biotecnologie e del Dipartimento di Chimica “Giacomo Ciamician”. Hanno inoltre collaborato ricercatori dell’Università degli Studi di Roma “Sapienza”, del centro di ricerca Elettra Sincrotrone di Trieste e dell’Università di Parigi-Sorbona (Francia).
