Influenza, verso il vaccino universale: l’anticorpo si chiama “FluA-20” e sfrutta una vulnerabilità del virus

Scoperto il tallone d'Achille del virus dell'influenza: l'anticorpo "FluA-20" potrebbe segnare un passo importante verso un vaccino universale

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L’influenza sembra avere i giorni contanti secondo i dati incoraggianti di una ricerca che dice di aver trovato il tallone d’Achille del virus influenzale: è un anticorpo umano che neutralizza una delle armi con cui il virus inganna le cellule per invaderle. Sperimentato nei topi, è riuscito a prevenire l’infezione di quattro ceppi del virus che aggrediscono comunemente l’uomo, un risultato considerato un passo importante verso il vaccino universale inseguito da decenni.
La scoperta pubblicata sulla rivista “Cell“, è finanziata dai National Institutes of Health (NIH) degli Stati Uniti, attraverso l’Istituto Nazionale per le Allergie e le Malattie infettive (NIAID). La ricerca è stata condotta dalla Vanderbilt University, con il gruppo di James E. Crowe, e dall’Istituto Scripps, con Ian A. Wilson.

I ricercatori hanno isolato l’anticorpo chiamato FluA-20, e in seguito ne hanno ottenuta e analizzata la struttura. Contro ogni aspettativa, l’anticorpo si è dimostrato capace di riconoscere e distruggere parte della proteina, chiamata emoagglutinina, che il virus usa come un grimaldello per penetrare nelle cellule.
Quest’ultima è una delle due proteine che si trovano sulla superficie e che permettono al virus di trasformarsi, un anno dopo l’altro, rendendo difatti necessario mettere a punto ogni volta un vaccino diverso. La sperimentazione avvenuta nei topi ha dimostrato la capacità dell’anticorpo di prevenire l’infezione. Gli animali erano stati esposti a quattro diversi ceppi del virus dell’influenza del tipo A, responsabile della malattia nell’uomo.

Un risultato, questo, che alimenta l’ottimismo dei ricercatori, che pensano di avere compiuto uno dei passi principali per avvicinare il vaccino jolly contro l’influenza. Il dato più incoraggiante è il fatto che l’anticorpo riesce a legarsi a una delle porzioni della proteina finora considerate quasi inaccessibili. Contrariamente ad altri anticorpi, il FluA-20 si aggancia in modo stabile alla “testa” tondeggiante dell’emoagglutinina, e riesce a farlo in un sito che non si pensava fosse vulnerabile.